Οι πρωτεΐνες είναι ένα από τα σημαντικά οργανικά στοιχεία κάθε ζωντανού κυττάρου του σώματος. Εκτελούν πολλές λειτουργίες: υποστηρικτικές, σηματοδοτικές, ενζυματικές, μεταφορικές, δομικές, υποδοχείς κ.λπ. Οι πρωτογενείς, δευτεροταγείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς δομές των πρωτεϊνών έχουν γίνει σημαντικές εξελικτικές προσαρμογές. Από τι αποτελούνται αυτά τα μόρια; Γιατί είναι τόσο σημαντική η σωστή διαμόρφωση των πρωτεϊνών στα κύτταρα του σώματος;
Δομικά συστατικά πρωτεϊνών
Τα μονομερή οποιασδήποτε πολυπεπτιδικής αλυσίδας είναι αμινοξέα (ΑΑ). Αυτές οι οργανικές ενώσεις χαμηλού μοριακού βάρους είναι αρκετά κοινές στη φύση και μπορούν να υπάρχουν ως ανεξάρτητα μόρια που εκτελούν τις δικές τους λειτουργίες. Μεταξύ αυτών είναι η μεταφορά ουσιών, η λήψη, η αναστολή ή η ενεργοποίηση ενζύμων.
Υπάρχουν περίπου 200 βιογονικά αμινοξέα συνολικά, αλλά μόνο 20 από αυτά μπορούν να είναι μονομερή πρωτεΐνης. Διαλύονται εύκολα στο νερό, έχουν κρυσταλλική δομή και πολλά έχουν γλυκιά γεύση.
C χημικόΑπό την άποψη του ΑΑ, πρόκειται για μόρια που περιέχουν αναγκαστικά δύο λειτουργικές ομάδες: -COOH και -NH2. Με τη βοήθεια αυτών των ομάδων, τα αμινοξέα σχηματίζουν αλυσίδες, που συνδέονται μεταξύ τους με έναν πεπτιδικό δεσμό.
Κάθε ένα από τα 20 πρωτεϊνογονικά αμινοξέα έχει τη δική του ρίζα, ανάλογα με την οποία ποικίλλουν οι χημικές ιδιότητες. Σύμφωνα με τη σύνθεση τέτοιων ριζών, όλα τα ΑΑ ταξινομούνται σε διάφορες ομάδες.
- Μη πολικά: ισολευκίνη, γλυκίνη, λευκίνη, βαλίνη, προλίνη, αλανίνη.
- Πολικά και αφόρτιστα: θρεονίνη, μεθειονίνη, κυστεΐνη, σερίνη, γλουταμίνη, ασπαραγίνη.
- Αρωματικό: τυροσίνη, φαινυλαλανίνη, τρυπτοφάνη.
- Πολικό και αρνητικά φορτισμένο: γλουταμικό, ασπαρτικό.
- Πολικά και θετικά φορτισμένα: αργινίνη, ιστιδίνη, λυσίνη.
Οποιοδήποτε επίπεδο οργάνωσης της δομής της πρωτεΐνης (πρωτογενές, δευτερογενές, τριτοταγές, τεταρτοταγές) βασίζεται σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα που αποτελείται από ΑΑ. Η μόνη διαφορά είναι πώς αυτή η ακολουθία διπλώνεται στο διάστημα και με τη βοήθεια ποιων χημικών δεσμών διατηρείται αυτή η διαμόρφωση.
Πρωτογενής δομή πρωτεΐνης
Οποιαδήποτε πρωτεΐνη σχηματίζεται σε ριβοσώματα - μη μεμβρανικά κυτταρικά οργανίδια που εμπλέκονται στη σύνθεση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Εδώ, τα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους χρησιμοποιώντας έναν ισχυρό πεπτιδικό δεσμό, σχηματίζοντας μια πρωτογενή δομή. Ωστόσο, αυτή η πρωταρχική δομή πρωτεΐνης είναι πολύ διαφορετική από την τεταρτοταγή, επομένως είναι απαραίτητη περαιτέρω ωρίμανση του μορίου.
Πρωτεΐνες όπωςΗ ελαστίνη, οι ιστόνες, η γλουταθειόνη, ήδη με τόσο απλή δομή, είναι σε θέση να εκτελούν τις λειτουργίες τους στο σώμα. Για τη συντριπτική πλειοψηφία των πρωτεϊνών, το επόμενο βήμα είναι ο σχηματισμός μιας πιο περίπλοκης δευτερογενούς διαμόρφωσης.
Δευτερογενής πρωτεϊνική δομή
Ο σχηματισμός πεπτιδικών δεσμών είναι το πρώτο βήμα στην ωρίμανση των περισσότερων πρωτεϊνών. Για να εκτελούν τις λειτουργίες τους, η τοπική τους διαμόρφωση πρέπει να υποστεί κάποιες αλλαγές. Αυτό επιτυγχάνεται με τη βοήθεια δεσμών υδρογόνου - εύθραυστες, αλλά ταυτόχρονα πολυάριθμες συνδέσεις μεταξύ των βασικών και όξινων κέντρων των μορίων αμινοξέων.
Έτσι σχηματίζεται η δευτερογενής δομή της πρωτεΐνης, η οποία διαφέρει από την τεταρτοταγή ως προς την απλότητα της συναρμολόγησης και την τοπική διαμόρφωση. Το τελευταίο σημαίνει ότι δεν υπόκειται ολόκληρη η αλυσίδα σε μετασχηματισμό. Οι δεσμοί υδρογόνου μπορούν να σχηματιστούν σε πολλές θέσεις διαφορετικών αποστάσεων μεταξύ τους και το σχήμα τους εξαρτάται επίσης από τον τύπο των αμινοξέων και τη μέθοδο συναρμολόγησης.
Η λυσοζύμη και η πεψίνη είναι εκπρόσωποι πρωτεϊνών που έχουν δευτερογενή δομή. Η πεψίνη εμπλέκεται στην πέψη και η λυσοζύμη εκτελεί προστατευτική λειτουργία στο σώμα, καταστρέφοντας τα κυτταρικά τοιχώματα των βακτηρίων.
Χαρακτηριστικά της δευτερεύουσας δομής
Οι τοπικές διαμορφώσεις της πεπτιδικής αλυσίδας μπορεί να διαφέρουν μεταξύ τους. Έχουν ήδη μελετηθεί αρκετές δεκάδες, και τρεις από αυτές είναι οι πιο συνηθισμένες. Μεταξύ αυτών είναι η άλφα έλικα, τα στρώματα βήτα και το βήτα συστροφή.
Άλφα σπείρα –μία από τις πιο κοινές διαμορφώσεις της δευτερογενούς δομής των περισσότερων πρωτεϊνών. Είναι ένα άκαμπτο πλαίσιο ράβδου με διαδρομή 0,54 nm. Οι ρίζες αμινοξέων δείχνουν προς τα έξω
Οι δεξιόχειρες σπείρες είναι πιο συνηθισμένες και μερικές φορές μπορούν να βρεθούν αντίστοιχοι αριστερόχειρες. Η λειτουργία διαμόρφωσης εκτελείται από δεσμούς υδρογόνου, οι οποίοι σταθεροποιούν τις μπούκλες. Η αλυσίδα που σχηματίζει την άλφα έλικα περιέχει πολύ λίγη προλίνη και πολικά φορτισμένα αμινοξέα.
- Η στροφή βήτα απομονώνεται σε ξεχωριστή διαμόρφωση, αν και μπορεί να ονομαστεί μέρος του επιπέδου βήτα. Η ουσία είναι η κάμψη της πεπτιδικής αλυσίδας, η οποία υποστηρίζεται από δεσμούς υδρογόνου. Συνήθως η ίδια η θέση της κάμψης αποτελείται από 4-5 αμινοξέα, μεταξύ των οποίων η παρουσία προλίνης είναι υποχρεωτική. Αυτό το ΑΚ είναι το μόνο με άκαμπτο και κοντό σκελετό, που του επιτρέπει να σχηματίζει μια αυτο-στροφή.
- Το στρώμα βήτα είναι μια αλυσίδα αμινοξέων που σχηματίζει πολλές στροφές και τις σταθεροποιεί με δεσμούς υδρογόνου. Αυτή η διαμόρφωση μοιάζει πολύ με ένα φύλλο χαρτιού διπλωμένο σε ένα ακορντεόν. Τις περισσότερες φορές, οι επιθετικές πρωτεΐνες έχουν αυτό το σχήμα, αλλά υπάρχουν πολλές εξαιρέσεις.
Διάκριση μεταξύ παράλληλης και αντιπαράλληλης στρώσης βήτα. Στην πρώτη περίπτωση, τα άκρα C- και N- στις στροφές και στα άκρα της αλυσίδας συμπίπτουν και στη δεύτερη περίπτωση δεν συμπίπτουν.
Τριτογενής δομή
Περαιτέρω συσκευασία πρωτεϊνών οδηγεί στο σχηματισμό μιας τριτογενούς δομής. Αυτή η διαμόρφωση σταθεροποιείται με τη βοήθεια υδρογόνου, δισουλφιδίου, υδρόφοβων και ιοντικών δεσμών. Ο μεγάλος αριθμός τους επιτρέπει τη συστροφή της δευτερεύουσας δομής σε μια πιο σύνθετη.σχηματίστε και σταθεροποιήστε το.
Διαχωρίστε τις σφαιρικές και τις ινιδιακές πρωτεΐνες. Το μόριο των σφαιρικών πεπτιδίων είναι μια σφαιρική δομή. Παραδείγματα: αλβουμίνη, σφαιρίνη, ιστόνες σε τριτογενή δομή.
Οι ινώδεις πρωτεΐνες σχηματίζουν ισχυρούς κλώνους, το μήκος των οποίων υπερβαίνει το πλάτος τους. Τέτοιες πρωτεΐνες εκτελούν συχνότερα δομικές και διαμορφωτικές λειτουργίες. Παραδείγματα είναι το ινώδες, η κερατίνη, το κολλαγόνο, η ελαστίνη.
Η δομή των πρωτεϊνών στην τεταρτοταγή δομή του μορίου
Αν πολλά σφαιρίδια ενωθούν σε ένα σύμπλεγμα, σχηματίζεται η λεγόμενη τεταρτοταγής δομή. Αυτή η διαμόρφωση δεν είναι τυπική για όλα τα πεπτίδια και σχηματίζεται όταν είναι απαραίτητο να εκτελεστούν σημαντικές και συγκεκριμένες λειτουργίες.
Κάθε σφαιρίδιο σε μια σύνθετη πρωτεΐνη είναι μια ξεχωριστή περιοχή ή πρωτομερές. Συλλογικά, η δομή των πρωτεϊνών της τεταρτοταγούς δομής ενός μορίου ονομάζεται ολιγομερές.
Συνήθως, μια τέτοια πρωτεΐνη έχει πολλές σταθερές διαμορφώσεις που αλλάζουν συνεχώς η μία την άλλη, είτε ανάλογα με την επίδραση οποιωνδήποτε εξωτερικών παραγόντων είτε όταν είναι απαραίτητο να εκτελεστούν διαφορετικές λειτουργίες.
Μια σημαντική διαφορά μεταξύ της τριτοταγούς και τεταρτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης είναι οι διαμοριακοί δεσμοί, οι οποίοι είναι υπεύθυνοι για τη σύνδεση πολλών σφαιριδίων. Στο κέντρο ολόκληρου του μορίου, υπάρχει συχνά ένα μεταλλικό ιόν, το οποίο επηρεάζει άμεσα τον σχηματισμό διαμοριακών δεσμών.
Πρόσθετες δομές πρωτεΐνης
Δεν είναι πάντα αρκετή μια αλυσίδα αμινοξέων για να εκτελέσει τις λειτουργίες μιας πρωτεΐνης. ΣΤΟΣτις περισσότερες περιπτώσεις, άλλες ουσίες οργανικής και ανόργανης φύσης συνδέονται με τέτοια μόρια. Δεδομένου ότι αυτό το χαρακτηριστικό είναι χαρακτηριστικό του συντριπτικού αριθμού ενζύμων, η σύνθεση των σύνθετων πρωτεϊνών συνήθως χωρίζεται σε τρία μέρη:
- Το αποένζυμο είναι το πρωτεϊνικό μέρος του μορίου, το οποίο είναι μια αλληλουχία αμινοξέων.
- Το συνένζυμο δεν είναι πρωτεΐνη, αλλά οργανικό μέρος. Μπορεί να περιλαμβάνει διάφορους τύπους λιπιδίων, υδατανθράκων ή ακόμα και νουκλεϊκών οξέων. Αυτό περιλαμβάνει εκπροσώπους βιολογικά ενεργών ενώσεων, μεταξύ των οποίων υπάρχουν βιταμίνες.
- Συμπαράγοντας - ένα ανόργανο μέρος, που αντιπροσωπεύεται στη συντριπτική πλειονότητα των περιπτώσεων από μεταλλικά ιόντα.
Η δομή των πρωτεϊνών στην τεταρτοταγή δομή ενός μορίου απαιτεί τη συμμετοχή πολλών μορίων διαφορετικής προέλευσης, έτσι πολλά ένζυμα έχουν τρία συστατικά ταυτόχρονα. Ένα παράδειγμα είναι η φωσφοκινάση, ένα ένζυμο που διασφαλίζει τη μεταφορά μιας φωσφορικής ομάδας από ένα μόριο ATP.
Πού σχηματίζεται η τεταρτοταγής δομή ενός μορίου πρωτεΐνης;
Η πολυπεπτιδική αλυσίδα αρχίζει να συντίθεται στα ριβοσώματα του κυττάρου, αλλά περαιτέρω ωρίμανση της πρωτεΐνης συμβαίνει σε άλλα οργανίδια. Το νεοσχηματισμένο μόριο πρέπει να εισέλθει στο σύστημα μεταφοράς, το οποίο αποτελείται από την πυρηνική μεμβράνη, το ER, τη συσκευή Golgi και τα λυσοσώματα.
Η επιπλοκή της χωρικής δομής της πρωτεΐνης εμφανίζεται στο ενδοπλασματικό δίκτυο, όπου δεν σχηματίζονται μόνο διάφοροι τύποι δεσμών (υδρογόνο, δισουλφιδικό, υδρόφοβο, διαμοριακό, ιοντικό), αλλά προστίθενται και συνένζυμο και συμπαράγοντας. Αυτό σχηματίζει ένα τεταρτοταγέςδομή πρωτεΐνης.
Όταν το μόριο είναι εντελώς έτοιμο για εργασία, εισέρχεται είτε στο κυτταρόπλασμα του κυττάρου είτε στη συσκευή Golgi. Στην τελευταία περίπτωση, αυτά τα πεπτίδια συσκευάζονται σε λυσοσώματα και μεταφέρονται σε άλλα διαμερίσματα του κυττάρου.
Παραδείγματα ολιγομερών πρωτεϊνών
Η τεταρτοταγής δομή είναι η δομή των πρωτεϊνών, η οποία έχει σχεδιαστεί για να συμβάλλει στην εκτέλεση ζωτικών λειτουργιών σε έναν ζωντανό οργανισμό. Η πολύπλοκη διαμόρφωση των οργανικών μορίων επιτρέπει, πρώτα απ 'όλα, να επηρεάσει το έργο πολλών μεταβολικών διεργασιών (ενζύμων).
Βιολογικά σημαντικές πρωτεΐνες είναι η αιμοσφαιρίνη, η χλωροφύλλη και η αιμοκυανίνη. Ο δακτύλιος πορφυρίνης είναι η βάση αυτών των μορίων, στο κέντρο των οποίων βρίσκεται ένα μεταλλικό ιόν.
Αιμοσφαιρίνη
Η τεταρτοταγής δομή του μορίου της πρωτεΐνης της αιμοσφαιρίνης αποτελείται από 4 σφαιρίδια που συνδέονται με διαμοριακούς δεσμούς. Στο κέντρο είναι μια πορφίνη με ένα ιόν σιδήρου. Η πρωτεΐνη μεταφέρεται στο κυτταρόπλασμα των ερυθροκυττάρων, όπου καταλαμβάνουν περίπου το 80% του συνολικού όγκου του κυτταροπλάσματος.
Η βάση του μορίου είναι η αίμη, η οποία έχει πιο ανόργανη φύση και έχει κόκκινο χρώμα. Είναι επίσης το κύριο προϊόν διάσπασης της αιμοσφαιρίνης στο ήπαρ.
Όλοι γνωρίζουμε ότι η αιμοσφαιρίνη εκτελεί μια σημαντική λειτουργία μεταφοράς - τη μεταφορά οξυγόνου και διοξειδίου του άνθρακα σε όλο το ανθρώπινο σώμα. Η σύνθετη διαμόρφωση του μορίου της πρωτεΐνης σχηματίζει ειδικά ενεργά κέντρα, τα οποία είναι ικανά να δεσμεύουν τα αντίστοιχα αέρια στην αιμοσφαιρίνη.
Όταν σχηματίζεται ένα σύμπλεγμα πρωτεΐνης-αερίου, σχηματίζεται η λεγόμενη οξυαιμοσφαιρίνη και καρβοαιμοσφαιρίνη. Ωστόσο, υπάρχει ένα ακόμημια ποικιλία τέτοιων συσχετισμών, η οποία είναι αρκετά σταθερή: καρβοξυαιμοσφαιρίνη. Είναι ένα σύμπλεγμα πρωτεΐνης και μονοξειδίου του άνθρακα, η σταθερότητα του οποίου εξηγεί τις κρίσεις ασφυξίας με υπερβολική τοξικότητα.
Χλωροφύλλη
Ένας άλλος εκπρόσωπος πρωτεϊνών με τεταρτοταγή δομή, των οποίων οι δεσμοί τομέα υποστηρίζονται ήδη από ένα ιόν μαγνησίου. Η κύρια λειτουργία ολόκληρου του μορίου είναι η συμμετοχή στις διαδικασίες της φωτοσύνθεσης στα φυτά.
Υπάρχουν διαφορετικοί τύποι χλωροφύλλων, οι οποίοι διαφέρουν μεταξύ τους στις ρίζες του δακτυλίου της πορφυρίνης. Κάθε μία από αυτές τις ποικιλίες επισημαίνεται με ένα ξεχωριστό γράμμα του λατινικού αλφαβήτου. Για παράδειγμα, τα φυτά της γης χαρακτηρίζονται από την παρουσία χλωροφύλλης a ή χλωροφύλλης b, ενώ τα φύκια περιέχουν επίσης άλλους τύπους αυτής της πρωτεΐνης.
Αιμοκυανίνη
Αυτό το μόριο είναι ανάλογο της αιμοσφαιρίνης σε πολλά κατώτερα ζώα (αρθρόποδα, μαλάκια κ.λπ.). Η κύρια διαφορά στη δομή μιας πρωτεΐνης με τεταρτοταγή μοριακή δομή είναι η παρουσία ενός ιόντος ψευδαργύρου αντί ενός ιόντος σιδήρου. Η αιμοκυανίνη έχει μπλε χρώμα.
Μερικές φορές οι άνθρωποι αναρωτιούνται τι θα συνέβαινε αν αντικαθιστούσαμε την ανθρώπινη αιμοσφαιρίνη με αιμοκυανίνη. Σε αυτή την περίπτωση, διαταράσσεται η συνήθης περιεκτικότητα σε ουσίες στο αίμα, και ειδικότερα σε αμινοξέα. Η αιμοκυανίνη είναι επίσης ασταθής για να σχηματίσει ένα σύμπλεγμα με το διοξείδιο του άνθρακα, επομένως το "μπλε αίμα" θα έχει την τάση να σχηματίζει θρόμβους αίματος.
