Πρωτεΐνη: δομή και λειτουργίες. Ιδιότητες πρωτεΐνης

2024 Συγγραφέας: Angel Austin | [email protected]. Τελευταία τροποποίηση: 2023-12-17 05:22

Όπως γνωρίζετε, οι πρωτεΐνες είναι η βάση για την προέλευση της ζωής στον πλανήτη μας. Σύμφωνα με τη θεωρία Oparin-Haldane, ήταν η συσσωρευμένη σταγόνα, που αποτελείται από μόρια πεπτιδίου, που έγινε η βάση για τη γέννηση των ζωντανών όντων. Αυτό είναι αναμφισβήτητο, γιατί η ανάλυση της εσωτερικής σύνθεσης οποιουδήποτε εκπροσώπου της βιομάζας δείχνει ότι αυτές οι ουσίες βρίσκονται σε όλα: φυτά, ζώα, μικροοργανισμούς, μύκητες, ιούς. Επιπλέον, είναι πολύ διαφορετικοί και μακρομοριακού χαρακτήρα.

Αυτές οι δομές έχουν τέσσερα ονόματα, είναι όλα συνώνυμα:

• πρωτεΐνες;
• πρωτεΐνες;
• πολυπεπτίδια;
• πεπτίδια.

Μόρια πρωτεΐνης

Ο αριθμός τους είναι πραγματικά ανυπολόγιστος. Επιπλέον, όλα τα μόρια πρωτεΐνης μπορούν να χωριστούν σε δύο μεγάλες ομάδες:

• απλό - αποτελείται μόνο από αλληλουχίες αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.
• σύνθετο - η δομή και η δομή της πρωτεΐνης χαρακτηρίζονται από πρόσθετες πρωτολυτικές (προσθετικές) ομάδες, που ονομάζονται επίσης συμπαράγοντες.

Ταυτόχρονα, τα πολύπλοκα μόρια έχουν επίσης τη δική τους ταξινόμηση.

Βαθμολόγηση σύνθετων πεπτιδίων

1. Οι γλυκοπρωτεΐνες είναι στενά συγγενείς ενώσεις πρωτεΐνης και υδατανθράκων. στη δομή του μορίουπροσθετικές ομάδες βλεννοπολυσακχαριτών είναι αλληλένδετες.
2. Οι λιποπρωτεΐνες είναι μια σύνθετη ένωση πρωτεΐνης και λιπιδίου.
3. Μεταλλοπρωτεΐνες - ιόντα μετάλλων (σίδηρος, μαγγάνιο, χαλκός και άλλα) δρουν ως προσθετική ομάδα.
4. Νουκλεοπρωτεΐνες - η σύνδεση πρωτεΐνης και νουκλεϊκών οξέων (DNA, RNA).
5. Φωσφοπρωτεΐνες - η διαμόρφωση μιας πρωτεΐνης και ενός υπολείμματος ορθοφωσφορικού οξέος.
6. Χρωμοπρωτεΐνες - πολύ παρόμοιες με τις μεταλλοπρωτεΐνες, ωστόσο, το στοιχείο που αποτελεί μέρος της προσθετικής ομάδας είναι ένα ολόκληρο έγχρωμο σύμπλεγμα (κόκκινο - αιμοσφαιρίνη, πράσινο - χλωροφύλλη κ.λπ.).

Κάθε εξεταζόμενη ομάδα έχει διαφορετική δομή και ιδιότητες πρωτεϊνών. Οι λειτουργίες που εκτελούν ποικίλλουν επίσης ανάλογα με τον τύπο του μορίου.

Χημική δομή πρωτεϊνών

Από αυτή την άποψη, οι πρωτεΐνες είναι μια μακρά, τεράστια αλυσίδα υπολειμμάτων αμινοξέων που διασυνδέονται με συγκεκριμένους δεσμούς που ονομάζονται πεπτιδικοί δεσμοί. Από τις πλευρικές δομές των οξέων αναχωρούν κλάδοι - ρίζες. Αυτή η δομή του μορίου ανακαλύφθηκε από τον E. Fischer στις αρχές του 21ου αιώνα.

Αργότερα, οι πρωτεΐνες, η δομή και οι λειτουργίες των πρωτεϊνών μελετήθηκαν λεπτομερέστερα. Κατέστη σαφές ότι υπάρχουν μόνο 20 αμινοξέα που σχηματίζουν τη δομή του πεπτιδίου, αλλά μπορούν να συνδυαστούν με διάφορους τρόπους. Εξ ου και η ποικιλομορφία των πολυπεπτιδικών δομών. Επιπλέον, στη διαδικασία της ζωής και της εκτέλεσης των λειτουργιών τους, οι πρωτεΐνες είναι σε θέση να υποστούν μια σειρά από χημικούς μετασχηματισμούς. Ως αποτέλεσμα, αλλάζουν τη δομή, και ένα εντελώς νέοτύπος σύνδεσης.

Για να σπάσετε τον πεπτιδικό δεσμό, δηλαδή να σπάσετε την πρωτεΐνη, τη δομή των αλυσίδων, πρέπει να επιλέξετε πολύ σκληρές συνθήκες (τη δράση υψηλών θερμοκρασιών, οξέων ή αλκαλίων, καταλύτης). Αυτό οφείλεται στην υψηλή αντοχή των ομοιοπολικών δεσμών στο μόριο, συγκεκριμένα στην πεπτιδική ομάδα.

Η ανίχνευση της δομής της πρωτεΐνης στο εργαστήριο πραγματοποιείται χρησιμοποιώντας την αντίδραση διουρίας - έκθεση του πολυπεπτιδίου σε πρόσφατα καταβυθισμένο υδροξείδιο του χαλκού (II). Το σύμπλεγμα της πεπτιδικής ομάδας και του ιόντος χαλκού δίνει ένα λαμπερό μωβ χρώμα.

Υπάρχουν τέσσερις κύριοι δομικοί οργανισμοί, καθένας από τους οποίους έχει τα δικά του δομικά χαρακτηριστικά πρωτεϊνών.

Επίπεδα οργάνωσης: Πρωτεύουσα δομή

Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, ένα πεπτίδιο είναι μια αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων με ή χωρίς εγκλείσματα, συνένζυμα. Έτσι, το κύριο όνομα είναι μια τέτοια δομή του μορίου, που είναι φυσικό, φυσικό, είναι πραγματικά αμινοξέα συνδεδεμένα με πεπτιδικούς δεσμούς, και τίποτα περισσότερο. Δηλαδή ένα πολυπεπτίδιο γραμμικής δομής. Ταυτόχρονα, τα δομικά χαρακτηριστικά των πρωτεϊνών ενός τέτοιου σχεδίου είναι ότι ένας τέτοιος συνδυασμός οξέων είναι καθοριστικός για την εκτέλεση των λειτουργιών ενός μορίου πρωτεΐνης. Λόγω της παρουσίας αυτών των χαρακτηριστικών, είναι δυνατό όχι μόνο να προσδιοριστεί το πεπτίδιο, αλλά και να προβλεφθούν οι ιδιότητες και ο ρόλος ενός εντελώς νέου, που δεν έχει ανακαλυφθεί ακόμη. Παραδείγματα πεπτιδίων με φυσική πρωτογενή δομή είναι η ινσουλίνη, η πεψίνη, η χυμοθρυψίνη και άλλα.

Δευτερογενής διαμόρφωση

Η δομή και οι ιδιότητες των πρωτεϊνών αυτής της κατηγορίας αλλάζουν κάπως. Μια τέτοια δομή μπορεί να σχηματιστεί αρχικά από τη φύση ή όταν εκτεθεί σε πρωτογενή σκληρή υδρόλυση, θερμοκρασία ή άλλες συνθήκες.

Αυτή η διαμόρφωση έχει τρεις ποικιλίες:

1. Λεία, κανονικά, στερεοκανονικά πηνία κατασκευασμένα από υπολείμματα αμινοξέων που περιστρέφονται γύρω από τον κύριο άξονα της σύνδεσης. Διατηρούνται μαζί μόνο με δεσμούς υδρογόνου που εμφανίζονται μεταξύ του οξυγόνου μιας πεπτιδικής ομάδας και του υδρογόνου μιας άλλης ομάδας. Επιπλέον, η δομή θεωρείται σωστή λόγω του γεγονότος ότι οι στροφές επαναλαμβάνονται ομοιόμορφα κάθε 4 συνδέσμους. Μια τέτοια δομή μπορεί να είναι είτε αριστερόχειρας είτε δεξιόχειρας. Αλλά στις περισσότερες γνωστές πρωτεΐνες, το δεξιοστροφικό ισομερές κυριαρχεί. Τέτοιες διαμορφώσεις ονομάζονται δομές άλφα.
2. Η σύνθεση και η δομή των πρωτεϊνών του ακόλουθου τύπου διαφέρει από την προηγούμενη στο ότι σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου όχι μεταξύ υπολειμμάτων που βρίσκονται δίπλα-δίπλα στη μία πλευρά του μορίου, αλλά μεταξύ πολύ απομακρυσμένων, και σε αρκετά μεγάλη απόσταση. Για το λόγο αυτό, ολόκληρη η δομή παίρνει τη μορφή αρκετών κυματιστών, οφιοειδών πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Υπάρχει ένα χαρακτηριστικό που πρέπει να παρουσιάζει μια πρωτεΐνη. Η δομή των αμινοξέων στα κλαδιά πρέπει να είναι όσο το δυνατόν πιο σύντομη, όπως η γλυκίνη ή η αλανίνη, για παράδειγμα. Αυτός ο τύπος δευτερεύουσας διαμόρφωσης ονομάζεται φύλλα βήτα για την ικανότητά τους να κολλούν μεταξύ τους για να σχηματίσουν μια κοινή δομή.
3. Η βιολογία αναφέρεται στον τρίτο τύπο πρωτεϊνικής δομής ωςσύνθετα, διάσπαρτα, διαταραγμένα θραύσματα που δεν έχουν στερεοκανονικότητα και είναι ικανά να αλλάξουν τη δομή υπό την επίδραση εξωτερικών συνθηκών.

Δεν έχουν εντοπιστεί παραδείγματα φυσικών πρωτεϊνών.

Τριτοβάθμια εκπαίδευση

Αυτή είναι μια αρκετά περίπλοκη διαμόρφωση που ονομάζεται "σφαιρίδιο". Τι είναι μια τέτοια πρωτεΐνη; Η δομή του βασίζεται στη δευτερογενή δομή, αλλά προστίθενται νέοι τύποι αλληλεπιδράσεων μεταξύ των ατόμων των ομάδων και ολόκληρο το μόριο φαίνεται να διπλώνεται, εστιάζοντας έτσι στο γεγονός ότι οι υδρόφιλες ομάδες κατευθύνονται μέσα στο σφαιρίδιο και οι υδρόφοβες ομάδες κατευθύνονται προς τα έξω.

Αυτό εξηγεί το φορτίο του μορίου πρωτεΐνης σε κολλοειδή διαλύματα νερού. Τι τύποι αλληλεπιδράσεων υπάρχουν;

1. Δεσμοί υδρογόνου - παραμένουν αμετάβλητοι μεταξύ των ίδιων μερών όπως στη δευτερεύουσα δομή.
2. Υδροφοβικές (υδρόφιλες) αλληλεπιδράσεις - συμβαίνουν όταν ένα πολυπεπτίδιο διαλύεται στο νερό.
3. Ιονική έλξη - σχηματίζεται μεταξύ αντίθετα φορτισμένων ομάδων υπολειμμάτων αμινοξέων (ρίζες).
4. Ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις - μπορούν να σχηματιστούν μεταξύ συγκεκριμένων θέσεων οξέος - μόρια κυστεΐνης, ή μάλλον, οι ουρές τους.

Έτσι, η σύνθεση και η δομή των πρωτεϊνών με τριτοταγή δομή μπορεί να περιγραφεί ως πολυπεπτιδικές αλυσίδες διπλωμένες σε σφαιρίδια, συγκρατώντας και σταθεροποιώντας τη διαμόρφωσή τους λόγω διαφόρων τύπων χημικών αλληλεπιδράσεων. Παραδείγματα τέτοιων πεπτιδίων:φωσφογλυκερική κενάση, tRNA, άλφα-κερατίνη, ινώδες μεταξιού και άλλα.

Τεταρτοταγής δομή

Αυτό είναι ένα από τα πιο πολύπλοκα σφαιρίδια που σχηματίζουν οι πρωτεΐνες. Η δομή και οι λειτουργίες των πρωτεϊνών αυτού του είδους είναι πολύ ευέλικτες και συγκεκριμένες.

Τι είναι αυτή η διαμόρφωση; Πρόκειται για αρκετές (σε ορισμένες περιπτώσεις δεκάδες) μεγάλες και μικρές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που σχηματίζονται ανεξάρτητα η μία από την άλλη. Αλλά στη συνέχεια, λόγω των ίδιων αλληλεπιδράσεων που εξετάσαμε για την τριτογενή δομή, όλα αυτά τα πεπτίδια συστρέφονται και συμπλέκονται μεταξύ τους. Με αυτόν τον τρόπο, λαμβάνονται πολύπλοκα σφαιρίδια διαμόρφωσης, τα οποία μπορούν να περιέχουν άτομα μετάλλου, ομάδες λιπιδίων και ομάδες υδατανθράκων. Παραδείγματα τέτοιων πρωτεϊνών: πολυμεράση DNA, πρωτεϊνικό κέλυφος ιού του καπνού, αιμοσφαιρίνη και άλλα.

Όλες οι πεπτιδικές δομές που εξετάσαμε έχουν τις δικές τους μεθόδους ταυτοποίησης στο εργαστήριο, βασισμένες σε σύγχρονες δυνατότητες χρήσης χρωματογραφίας, φυγοκέντρησης, ηλεκτρονικής και οπτικής μικροσκοπίας και υψηλών τεχνολογιών υπολογιστών.

Εκτελέστηκαν λειτουργίες

Η δομή και η λειτουργία των πρωτεϊνών συσχετίζονται στενά μεταξύ τους. Δηλαδή, κάθε πεπτίδιο παίζει έναν συγκεκριμένο ρόλο, μοναδικό και συγκεκριμένο. Υπάρχουν επίσης εκείνοι που είναι σε θέση να εκτελέσουν πολλές σημαντικές λειτουργίες σε ένα ζωντανό κύτταρο ταυτόχρονα. Ωστόσο, είναι δυνατό να εκφραστούν σε γενικευμένη μορφή οι κύριες λειτουργίες των μορίων πρωτεΐνης στους οργανισμούς των ζωντανών όντων:

1. Υποστήριξη κίνησης. Μονοκύτταροι οργανισμοί, είτε οργανίδια, είτε μερικοίτύποι κυττάρων είναι ικανοί για κίνηση, συστολή, μετατόπιση. Αυτό παρέχεται από πρωτεΐνες που αποτελούν μέρος της δομής της κινητήριας συσκευής τους: βλεφαρίδες, μαστίγια, κυτταροπλασματική μεμβράνη. Αν μιλάμε για κύτταρα που δεν μπορούν να κινηθούν, τότε οι πρωτεΐνες μπορούν να συμβάλουν στη συστολή τους (μυοσίνη).
2. Λειτουργία θρέψης ή διατήρησης. Είναι η συσσώρευση μορίων πρωτεΐνης στα αυγά, τα έμβρυα και τους σπόρους των φυτών για την περαιτέρω αναπλήρωση των θρεπτικών συστατικών που λείπουν. Όταν διασπώνται, τα πεπτίδια δίνουν αμινοξέα και βιολογικά δραστικές ουσίες που είναι απαραίτητες για την κανονική ανάπτυξη των ζωντανών οργανισμών.
3. Λειτουργία ενέργειας. Εκτός από τους υδατάνθρακες, οι πρωτεΐνες μπορούν επίσης να δώσουν δύναμη στον οργανισμό. Με τη διάσπαση 1 g του πεπτιδίου, απελευθερώνονται 17,6 kJ χρήσιμης ενέργειας με τη μορφή τριφωσφορικής αδενοσίνης (ATP), η οποία δαπανάται σε ζωτικές διαδικασίες.
4. Σήμα και ρυθμιστική λειτουργία. Συνίσταται στην εφαρμογή προσεκτικού ελέγχου των συνεχιζόμενων διεργασιών και στη μετάδοση σημάτων από κύτταρα σε ιστούς, από αυτά στα όργανα, από τα τελευταία στα συστήματα κ.λπ. Χαρακτηριστικό παράδειγμα είναι η ινσουλίνη, η οποία καθορίζει αυστηρά την ποσότητα γλυκόζης στο αίμα.
5. Λειτουργία υποδοχέα. Εκτελείται αλλάζοντας τη διαμόρφωση του πεπτιδίου στη μία πλευρά της μεμβράνης και εμπλέκοντας το άλλο άκρο στην αναδόμηση. Ταυτόχρονα μεταδίδεται το σήμα και οι απαραίτητες πληροφορίες. Τις περισσότερες φορές, τέτοιες πρωτεΐνες ενσωματώνονται στις κυτταροπλασματικές μεμβράνες των κυττάρων και ασκούν αυστηρό έλεγχο σε όλες τις ουσίες που διέρχονται από αυτές. Ενημερώστε επίσης γιαχημικές και φυσικές αλλαγές στο περιβάλλον.
6. Λειτουργία μεταφοράς πεπτιδίων. Διεξάγεται από πρωτεΐνες καναλιού και πρωτεΐνες φορέα. Ο ρόλος τους είναι προφανής - μεταφέρουν τα απαραίτητα μόρια σε μέρη με χαμηλή συγκέντρωση από μέρη με υψηλή. Χαρακτηριστικό παράδειγμα είναι η μεταφορά οξυγόνου και διοξειδίου του άνθρακα μέσω οργάνων και ιστών από την πρωτεΐνη αιμοσφαιρίνη. Πραγματοποιούν επίσης τη διανομή ενώσεων με χαμηλό μοριακό βάρος μέσω της κυτταρικής μεμβράνης στο εσωτερικό.
7. Δομική συνάρτηση. Ένα από τα πιο σημαντικά από αυτά που εκτελεί η πρωτεΐνη. Η δομή όλων των κυττάρων, τα οργανίδια τους παρέχεται ακριβώς από πεπτίδια. Αυτοί, σαν πλαίσιο, καθορίζουν το σχήμα και τη δομή. Επιπλέον, το υποστηρίζουν και το τροποποιούν αν χρειαστεί. Επομένως, για την ανάπτυξη και την ανάπτυξη, όλοι οι ζωντανοί οργανισμοί χρειάζονται πρωτεΐνες στη διατροφή. Αυτά τα πεπτίδια περιλαμβάνουν ελαστίνη, τουμπουλίνη, κολλαγόνο, ακτίνη, κερατίνη και άλλα.
8. Καταλυτική συνάρτηση. Τα ένζυμα το κάνουν. Πολυάριθμα και ποικίλα, επιταχύνουν όλες τις χημικές και βιοχημικές αντιδράσεις στο σώμα. Χωρίς τη συμμετοχή τους, ένα συνηθισμένο μήλο στο στομάχι θα μπορούσε να χωνευτεί μόνο σε δύο ημέρες, με μεγάλη πιθανότητα να σαπίσει. Υπό τη δράση της καταλάσης, της υπεροξειδάσης και άλλων ενζύμων, αυτή η διαδικασία διαρκεί δύο ώρες. Γενικά, χάρη σε αυτόν τον ρόλο των πρωτεϊνών πραγματοποιείται ο αναβολισμός και ο καταβολισμός, δηλαδή ο πλαστικός και ο ενεργειακός μεταβολισμός.

Προστατευτικός ρόλος

Υπάρχουν διάφοροι τύποι απειλών από τους οποίους οι πρωτεΐνες έχουν σχεδιαστεί για να προστατεύουν το σώμα.

Πρώτον, χημικόπροσβολή τραυματικών αντιδραστηρίων, αερίων, μορίων, ουσιών διαφορετικού φάσματος δράσης. Τα πεπτίδια μπορούν να εισέλθουν σε χημική αλληλεπίδραση μαζί τους, μετατρέποντάς τα σε αβλαβή μορφή ή απλώς εξουδετερώνοντάς τα.

Δεύτερον, η φυσική απειλή από τα τραύματα - εάν το πρωτεϊνικό ινωδογόνο δεν μετατραπεί έγκαιρα σε ινώδες στο σημείο του τραυματισμού, τότε το αίμα δεν θα πήξει, πράγμα που σημαίνει ότι δεν θα υπάρξει απόφραξη. Τότε, αντίθετα, θα χρειαστείτε το πεπτίδιο πλασμίνης, το οποίο είναι ικανό να διαλύσει τον θρόμβο και να αποκαταστήσει τη βατότητα του αγγείου.

Τρίτον, η απειλή για την ανοσία. Η δομή και η σημασία των πρωτεϊνών που σχηματίζουν άμυνες του ανοσοποιητικού είναι εξαιρετικά σημαντικές. Τα αντισώματα, οι ανοσοσφαιρίνες, οι ιντερφερόνες είναι όλα σημαντικά και σημαντικά στοιχεία του ανθρώπινου λεμφικού και ανοσοποιητικού συστήματος. Οποιοδήποτε ξένο σωματίδιο, επιβλαβές μόριο, νεκρό τμήμα του κυττάρου ή ολόκληρη η δομή υποβάλλεται σε άμεση διερεύνηση από την πεπτιδική ένωση. Γι' αυτό ένα άτομο μπορεί ανεξάρτητα, χωρίς τη βοήθεια φαρμάκων, να προστατεύεται καθημερινά από λοιμώξεις και απλούς ιούς.

Φυσικές ιδιότητες

Η δομή μιας κυτταρικής πρωτεΐνης είναι πολύ συγκεκριμένη και εξαρτάται από τη λειτουργία που εκτελείται. Αλλά οι φυσικές ιδιότητες όλων των πεπτιδίων είναι παρόμοιες και συνοψίζονται στα ακόλουθα χαρακτηριστικά.

1. Το βάρος ενός μορίου είναι έως και 1.000.000 D alton.
2. Τα κολλοειδή συστήματα σχηματίζονται σε υδατικό διάλυμα. Εκεί, η δομή αποκτά φορτίο που μπορεί να ποικίλλει ανάλογα με την οξύτητα του περιβάλλοντος.
3. Όταν εκτίθενται σε σκληρές συνθήκες (ακτινοβολία, οξύ ή αλκάλιο, θερμοκρασία κ.λπ.), μπορούν να μετακινηθούν σε άλλα επίπεδα διαμορφώσεων, δηλαδήαλλοιώνω την φύση. Αυτή η διαδικασία είναι μη αναστρέψιμη στο 90% των περιπτώσεων. Ωστόσο, υπάρχει και μια αντίστροφη μετατόπιση - η αναγέννηση.

Αυτές είναι οι κύριες ιδιότητες των φυσικών χαρακτηριστικών των πεπτιδίων.